(公印省略)

また、「医薬品の一般的名称について」(薬生薬審発0622第1号令和4年6月22日厚生労働省医薬食品局審査管理課長通知)の別添1中の記載内容について、別添2のとおり訂正するので併せて御留意願います。

(参照)

「日本医薬品一般的名称データベース」https://jpdb.nihs.go.jp/jan/Default.aspx

(別添の情報のうち、JAN以外の最新の情報は、当該データベースの情報で対応することとしています。)

(別表1)INNとの整合性が図られる可能性のあるもの

(平成18年3月31日薬食審査発第0331001号厚生労働省医薬食品局審査管理課長通知に示す別表1)

登録番号　303―6―A1

JAN(日本名)：ヒスチジン亜鉛水和物

JAN(英名)：Zinc Histidine Hydrate

C₁₂H₁₆N₆O₄Zn・2H₂O

ビス［L―ヒスチジン―κN^α，κN³］亜鉛　二水和物

Bis［L‐histidine‐κN^α,κN³］zinc dihydrate

(別表2)INNに収載された品目の我が国における医薬品一般的名称

(平成18年3月31日薬食審査発第0331001号厚生労働省医薬食品局審査管理課長通知に示す別表2)

登録番号　303―2―B7

JAN(日本名)：エフアネソクトコグ　アルファ(遺伝子組換え)

JAN(英名)：Efanesoctocog Alfa(Genetical Recombination)

アミノ酸配列及びジスルフィド結合

A鎖

B鎖

A鎖Y346，A鎖Y718，A鎖Y719，A鎖Y723，A鎖Y729，A鎖Y1052，A鎖Y1068，B鎖Y632，B鎖Y633，B鎖Y637，B鎖Y643：部分的硫酸化；A鎖N41，A鎖N239，A鎖N1198，A鎖N1506，A鎖N1797，B鎖N94，B鎖N384，B鎖N734：糖鎖結合；A鎖G746―A鎖S1036，B鎖G478―B鎖S625：O結合型糖鎖結合可能領域

A鎖C1726―B鎖C663，A鎖C1729―B鎖C666：ジスルフィド結合

主な糖鎖の推定構造

N結合型糖鎖

O結合型糖鎖

模式図

C₁₃₆₉₀H₂₀₉₅₈N₃₆₈₂O₄₃₇₆S₁₃₆(タンパク質部分，2本鎖)

A鎖　C₉₆₀₁H₁₄₆₄₆N₂₅₅₈O₃₀₀₇S₇₀

B鎖　C₄₀₈₉H₆₃₁₆N₁₁₂₄O₁₃₆₉S₆₆

エフアネソクトコグ　アルファは，遺伝子組換えFc―ヒト血液凝固第Ⅷ因子(FⅧ)―ヒトフォン・ヴィレブランド因子(vWF)融合糖タンパク質(分子量：約350,000)であり，1946個のアミノ酸残基からなるA鎖及び883個のアミノ酸残基からなるB鎖で構成される．A鎖の1～745番目，746～1033番目，1034～1036番目，1037～1720番目，及び1721～1946番目は，それぞれFⅧの1～745番目，非構造性ポリペプチドリンカー，ペプチドリンカー，FⅧの1649～2332番目，及びヒトIgG1のFcドメイン(C末端リシン残基除去)のアミノ酸残基に相当し，B鎖の1～477番目，478～625番目，626～657番目，及び658～883番目のアミノ酸残基は，それぞれvWFの742～1218番目(C336A，C379A)，非構造性ポリペプチドリンカー，FⅧの626～657番目，及びヒトIgG1のFcドメイン(C末端リシン残基除去)のアミノ酸残基に相当する．エフアネソクトコグ　アルファは，HEK293細胞により産生される．

Efanesoctocog Alfa is a recombinant Fc‐human blood coagulation factor Ⅷ (FⅧ)‐human von Willebrand factor (vWF) fusion glycoprotein (molecular weight：ca. 350,000) composed of an A‐chain consisting of 1946 amino acid residues and a B‐chain consisting of 883 amino acid residues. The amino acid residues at positions 1‐745, 746‐1033, 1034‐1036, 1037‐1720, and 1721‐1946 of the A‐chain correspond to amino acids residues at positions 1‐745 of FⅧ, unstructured polypeptide linker, peptide linker, amino acids residues at positions 1649‐2332 of FⅧ, and Fc domain of human IgG1 whose C terminal lysine residue is deleted. The amino acid residues at positions 1‐477, 478‐625, 626‐657, and 658‐883 of the B‐chain correspond to amino acid residues at positions 742‐1218 of vWF (C336A,C379A), unstructured polypeptide linker, amino acid residues at positions 626‐657 of FⅧ, and Fc domain of human IgG1 whose C terminal lysine residue is deleted. Efanesoctocog Alfa is produced in HEK293 cells.

登録番号　303―5―B2

JAN(日本名)：ツサミタマブ　ラブタンシン(遺伝子組換え)

JAN(英名)：Tusamitamab Ravtansine(Genetical Recombination)

アミノ酸配列及びジスルフィド結合

H鎖

L鎖

H鎖E1：部分的ピログルタミン酸；H鎖E1，H鎖K，L鎖D1，L鎖K：薬物結合可能部位；H鎖N300：糖鎖結合

H鎖C223―L鎖C214，H鎖C229―H鎖C229，H鎖C232―H鎖C232：ジスルフィド結合

主な糖鎖の推定構造

ラブタンシン部位の構造式

nは平均3～4である

^＊抗体部分のアミノ酸残基の窒素原子

メイタンシノイドDM4の構造式

C₆₄₃₂H₉₈₉₆N₁₆₉₆O₂₀₁₂S₄₂(タンパク質部分，4本鎖)

H鎖　C₂₁₈₀H₃₃₅₅N₅₇₁O₆₇₂S₁₅

L鎖　C₁₀₃₆H₁₅₉₇N₂₇₇O₃₃₄S₆

ツサミタマブ　ラブタンシンは，抗体薬物複合体(分子量：約151,000)であり，遺伝子組換えモノクローナル抗体にメイタンシノイドDM4とリンカーからなる平均3～4個のラブタンシン(4―［(5―｛［(2S)―1―｛［(1S，2R，3S，5S，6S，16E，18E，20R，21S)―11―クロロ―21―ヒドロキシ―12，20―ジメトキシ―2，5，9，16―テトラメチル―8，23―ジオキソ―4，24―ジオキサ―9，22―ジアザテトラシクロ［19．3．1．1^10，14．0^3，5］ヘキサコサ―10，12，14(26)，16，18―ペンタエン―6―イル］オキシ｝―1―オキソプロパン―2―イル］(メチル)アミノ｝―2―メチル―5―オキソペンタン―2―イル)ジスルファニル］ブタノイル基(C₄₂H₅₉ClN₃O₁₁S₂；分子量：881.51))がアミノ基を介して結合している．抗体部分は，遺伝子組換え抗がん胎児性抗原関連細胞接着分子5(CEACAM5)モノクローナル抗体で，その相補性決定部はマウス抗体に，その他はヒトIgG1に由来し，H鎖のC末端のK450は除去されている．抗体部分は，CHO細胞により産生される．タンパク質部分は，449個のアミノ酸残基からなるH鎖(γ1鎖)2本及び214個のアミノ酸残基からなるL鎖(κ鎖)2本で構成される糖タンパク質(分子量：約147,000)である．

Tusamitamab Ravtansine is an antibody‐drug‐conjugate (molecular weight：ca. 151,000) consisting of an average of 3‐4 Ravtansine (4‐［(5‐｛［(2S)‐1‐｛［(1S,2R,3S,5S,6S,16E,18E,20R,21S)‐11‐chloro‐21‐hydroxy‐12,20‐dimethoxy‐2,5,9,16‐tetramethyl‐8,23‐dioxo‐4,24‐dioxa‐9,22‐diazatetracyclo［19.3.1.1^10,14.0^3,5］hexacosa‐10,12,14(26),16,18‐pentaen‐6‐yl］oxy｝‐1‐oxopropan‐2‐yl］(methyl)amino｝‐2‐methyl‐5‐oxopentan‐2‐yl)disulfanyl］butanoyl group (C₄₂H₅₉ClN₃O₁₁S₂；molecular weight：881.51)), which is composed of maytansinoid DM4 and linker, attached to a recombinant monoclonal antibody via amino group. The antibody moiety is a recombinant anti‐carcinoembryonic antigen‐related cell adhesion molecule 5 (CEACAM5) monoclonal antibody, in which the complementarity‐determining regions are derived from mouse antibody, other regions are derived from human IgG1, and the C‐terminal K450 is deleted in the H‐chain. The antibody is produced in CHO cells. The protein moiety is a glycoprotein (molecular weight：ca. 147,000) composed of 2 H‐chains (γ1‐chains) consisting of 449 amino acid residues each and 2 L‐chains (κ‐chains) consisting of 214 amino acid residues each.

登録番号　303―6―B5

JAN(日本名)：ツカチニブ　エタノール付加物

JAN(英名)：Tucatinib Ethanolate

(C₂₆H₂₄N₈O₂)₂・C₂H₆O

N⁶―(4，4―ジメチル―4，5―ジヒドロオキサゾール―2―イル)―N⁴―［3―メチル―4―(［1，2，4］トリアゾロ［1，5―a］ピリジン―7―イルオキシ)フェニル］キナゾリン―4，6―ジアミン　ヘミエタノール付加物

N⁶‐(4,4‐Dimethyl‐4,5‐dihydrooxazol‐2‐yl)‐N⁴‐［3‐methyl‐4‐(［1,2,4］triazolo［1,5‐a］pyridin‐7‐yloxy)phenyl］quinazoline‐4,6‐diamine hemiethanolate

登録番号　303―6―B7

JAN(日本名)：ナンブランラト塩酸塩水和物

JAN(英名)：Nanvuranlat Hydrochloride Hydrate

C₂₃H₁₉Cl₂N₃O₄・HCl・H₂O

O―［(5―アミノ―2―フェニル―1，3―ベンゾオキサゾール―7―イル)メチル］―3，5―ジクロロ―L―チロシン　一塩酸塩一水和物

O‐［(5‐Amino‐2‐phenyl‐1,3‐benzoxazol‐7‐yl)methyl］‐3,5‐dichloro‐L‐tyrosine monohydrochloride monohydrate

登録番号　303―6―B8，304―1―B1

JAN(日本名)：ニロチニブ塩酸塩二水和物

JAN(英名)：Nilotinib Hydrochloride Dihydrate

C₂₈H₂₂F₃N₇O・HCl・2H₂O

4―メチル―N―［3―(4―メチル―1H―イミダゾール―1―イル)―5―(トリフルオロメチル)フェニル］―3―｛［4―(ピリジン―3―イル)ピリミジン―2―イル］アミノ｝ベンズアミド　一塩酸塩二水和物

4‐Methyl‐N‐［3‐(4‐methyl‐1H‐imidazol‐1‐yl)‐5‐(trifluoromethyl)phenyl］‐3‐｛［4‐(pyridin‐3‐yl)pyrimidin‐2‐yl］amino｝benzamide monohydrochloride dihydrate

登録番号　303―7―B1

JAN(日本名)：マルスタシマブ(遺伝子組換え)

JAN(英名)：Marstacimab(Genetical Recombination)

アミノ酸配列及びジスルフィド結合

H鎖

L鎖

H鎖N300：糖鎖結合；L鎖Q1：部分的ピログルタミン酸

H鎖C223―L鎖C217，H鎖C229―H鎖C229，H鎖C232―H鎖C232：ジスルフィド結合

主な糖鎖の推定構造

C₆₃₀₄H₉₇₇₂N₁₆₈₀O₂₀₀₆S₄₄(タンパク質部分，4本鎖)

H鎖　C₂₁₅₈H₃₃₄₆N₅₇₂O₆₇₀S₁₇

L鎖　C₉₉₄H₁₅₄₄N₂₆₈O₃₃₃S₅

マルスタシマブは，遺伝子組換え抗組織因子経路インヒビター(TFPI)モノクローナル抗体であり，ヒトIgG1に由来する．H鎖の3つのアミノ酸残基が置換(L237A，L238A，G240A)され，C末端のK450は除去されている．マルスタシマブは，CHO細胞により産生される．マルスタシマブは，449個のアミノ酸残基からなるH鎖(γ1鎖)2本及び218個のアミノ酸残基からなるL鎖(λ鎖)2本で構成される糖タンパク質(分子量：約146,000)である．

Marstacimab is a recombinant anti‐tissue factor pathway inhibitor (TFPI) monoclonal antibody derived from human IgG1. In the H‐chain, the amino acid residues are substituted at 3 positions (L237A,L238A,G240A) and K450 at the C‐terminus is deleted. Marstacimab is produced in CHO cells. Marstacimab is a glycoprotein (molecular weight：ca. 146,000) composed of 2 H‐chains (γ1‐chains) consisting of 449 amino acid residues each and 2 L‐chains (λ‐chains) consisting of 218 amino acid residues each.

登録番号　303―7―B2

JAN(日本名)：ホスセンビビント

JAN(英名)：Foscenvivint

C₃₃H₃₅N₆O₇P

リン酸二水素4―(｛(6S，9S，9aS)―1―(ベンジルカルバモイル)―2，9―ジメチル―4，7―ジオキソ―8―［(キノリン―8―イル)メチル］オクタヒドロ―2H―ピラジノ［2，1―c］［1，2，4］トリアジン―6―イル｝メチル)フェニル

4‐(｛(6S,9S,9aS)‐1‐(Benzylcarbamoyl)‐2,9‐dimethyl‐4,7‐dioxo‐8‐［(quinolin‐8‐yl)methyl］octahydro‐2H‐pyrazino［2,1‐c］［1,2,4］triazin‐6‐yl｝methyl)phenyl dihydrogen phosphate

登録番号　303―7―B3

JAN(日本名)：アタルレン

JAN(英名)：Ataluren

C₁₅H₉FN₂O₃

3―［5―(2―フルオロフェニル)―1，2，4―オキサジアゾール―3―イル］安息香酸

3‐［5‐(2‐Fluorophenyl)‐1,2,4‐oxadiazol‐3‐yl］benzoic acid

登録番号　304―1―B5

JAN(日本名)：エルラナタマブ(遺伝子組換え)

JAN(英名)：Elranatamab(Genetical Recombination)

アミノ酸配列及び主なジスルフィド結合

抗BCMA―H鎖

抗CD3ε―H鎖

抗BCMA―L鎖

抗CD3ε―L鎖

抗BCMA―H鎖N291，抗CD3ε―H鎖N297：糖鎖結合；抗BCMA―H鎖K441，抗CD3ε―H鎖K447：部分的プロセシング

抗BCMA―H鎖C129―抗BCMA―L鎖C215，抗CD3ε―H鎖C135―抗CD3ε―L鎖C219，抗BCMA―H鎖C217―抗CD3ε―H鎖C223，抗BCMA―H鎖C221―抗CD3ε―H鎖C227，抗BCMA―H鎖C224―抗CD3ε―H鎖C230：ジスルフィド結合

主な糖鎖の推定構造

C₆₄₄₀H₉₉₅₈N₁₇₃₈O₂₀₁₀S₄₉(タンパク質部分，4本鎖)

抗BCMA―H鎖　C₂₁₄₄H₃₃₁₀N₅₇₀O₆₆₂S₁₉

抗CD3ε―H鎖　C₂₁₉₄H₃₃₉₀N₆₀₂O₆₆₉S₁₈

抗BCMA―L鎖　C₁₀₄₁H₁₆₁₄N₂₈₀O₃₃₆S₆

抗CD3ε―L鎖　C₁₀₆₁H₁₆₅₄N₂₈₆O₃₄₃S₆

エルラナタマブは，B細胞成熟抗原(BCMA)及びCD3ε鎖に対する遺伝子組換え二重特異性モノクローナル抗体であり，抗BCMA抗体はヒトIgG2に由来し，抗CD3ε抗体の相補性決定部はマウス抗体に，その他はヒトIgG2に由来する．抗BCMA―H鎖の6つのアミノ酸残基が置換(C218E，P223E，D259A，A324S，P325S，L362E)されている．また，抗CD3ε―H鎖の7つのアミノ酸残基が置換(C224R，E226R，P229R，D265A，A330S，P331S，K409R)されている．エルラナタマブは，CHO細胞により産生される．エルラナタマブは，441個のアミノ酸残基からなる抗BCMA―H鎖(γ2鎖)1本，447個のアミノ酸残基からなる抗CD3ε―H鎖(γ2鎖)1本，215個のアミノ酸残基からなる抗BCMA―L鎖(κ鎖)1本及び219個のアミノ酸残基からなる抗CD3ε―L鎖(κ鎖)1本で構成される糖タンパク質(分子量：約149,000)である．

Elranatamab is a recombinant bispecific monoclonal antibody against B‐cell maturation antigen (BCMA) and CD3ε chain, which is composed of anti‐BCMA antibody derived from human IgG2, and anti‐CD3ε antibody whose complementarity‐determining regions are derived from mouse antibody and other regions are derived from human IgG2. In the anti‐BCMA‐H‐chain, the amino acid residues are substituted at 6 positions (C218E,P223E,D259A,A324S,P325S,L362E). In the anti‐CD3ε‐H‐chain, the amino acid residues are substituted at 7 p ositions (C224R,E226R,P229R,D265A,A330S,P331S,K409R). Elranatamab is produced in CHO cells. Elranatamab is a glycoprotein (molecular weight：ca. 149,000) composed of an anti‐BCMA‐H‐chain (γ2‐chain) consisting of 441 amino acid residues, an anti‐CD3ε‐H‐chain (γ2‐chain) consisting of 447 amino acid residues, an anti‐BCMA‐L‐chain (κ‐chain) consisting of 215 amino acid residues, and an anti‐CD3ε‐L‐chain (κ‐chain) consisting of 219 amino acid residues.

※　JAN以外の情報は、参考として掲載しました。