(公印省略)

(参照)

「日本医薬品一般的名称データベース」https://jpdb.nihs.go.jp/jan/Default.aspx

(別添の情報のうち、JAN以外の最新の情報は、当該データベースの情報で対応することとしています。)

(別表1)INNとの整合性が図られる可能性のあるもの

(平成18年3月31日薬食審査発第0331001号厚生労働省医薬食品局審査管理課長通知に示す別表1)

登録番号　303―1―A4

JAN(日本名)：ピルトブルチニブ

JAN(英名)：Pirtobrutinib

C₂₂H₂₁F₄N₅O₃

5―アミノ―3―｛4―［(5―フルオロ―2―メトキシベンズアミド)メチル］フェニル｝―1―［(2S)―1，1，1―トリフルオロプロパン―2―イル］―1H―ピラゾール―4―カルボキシアミド

5‐Amino‐3‐｛4‐［(5‐fluoro‐2‐methoxybenzamido)methyl］phenyl｝‐1‐［(2S)‐1,1,1‐trifluoropropan‐2‐yl］‐1H‐pyrazole‐4‐carboxamide

(別表2)INNに収載された品目の我が国における医薬品一般的名称

(平成18年3月31日薬食審査発第0331001号厚生労働省医薬食品局審査管理課長通知に示す別表2)

登録番号　303―1―B1

JAN(日本名)：ベムペド酸

JAN(英名)：Bempedoic Acid

C₁₉H₃₆O₅

8―ヒドロキシ―2，2，14，14―テトラメチルペンタデカン二酸

8‐Hydroxy‐2,2,14,14‐tetramethylpentadecanedioic acid

登録番号　303―1―B4

JAN(日本名)：ラゼルチニブメシル酸塩水和物

JAN(英名)：Lazertinib Mesilate Hydrate

C₃₀H₃₄N₈O₃・CH₄O₃S・H₂O

N―｛5―［(4―｛4―［(ジメチルアミノ)メチル］―3―フェニル―1H―ピラゾール―1―イル｝ピリミジン―2―イル)アミノ］―4―メトキシ―2―(モルホリン―4―イル)フェニル｝プロパ―2―エンアミド　一メタンスルホン酸塩一水和物

N‐｛5‐［(4‐｛4‐［(Dimethylamino)methyl］‐3‐phenyl‐1H‐pyrazol‐1‐yl｝pyrimidin‐2‐yl)amino］‐4‐methoxy‐2‐(morpholin‐4‐yl)phenyl｝prop‐2‐enamide monomethanesulfonate monohydrate

登録番号　303―1―B5

JAN(日本名)：リネリキシバット

JAN(英名)：Linerixibat

C₂₈H₃₈N₂O₇S

3―(｛［(3R，5R)―3―ブチル―3―エチル―7―メトキシ―1，1―ジオキソ―5―フェニル―2，3，4，5―テトラヒドロ―1H―1λ⁶，4―ベンゾチアアゼピン―8―イル］メチル｝アミノ)ペンタン二酸

3‐(｛［(3R,5R)‐3‐Butyl‐3‐ethyl‐7‐methoxy‐1,1‐dioxo‐5‐phenyl‐2,3,4,5‐tetrahydro‐1H‐1λ⁶,4‐benzothiazepin‐8‐yl］methyl｝amino)pentanedioic acid

登録番号　303―1―B7

JAN(日本名)：ナビトクラクス

JAN(英名)：Navitoclax

C₄₇H₅₅ClF₃N₅O₆S₃

4―(4―｛［2―(4―クロロフェニル)―5，5―ジメチルシクロヘキサ―1―エン―1―イル］メチル｝ピペラジン―1―イル)―N―［4―｛［(2R)―4―(モルホリン―4―イル)―1―(フェニルスルファニル)ブタン―2―イル］アミノ｝―3―(トリフルオロメタンスルホニル)ベンゼンスルホニル］ベンズアミド

4‐(4‐｛［2‐(4‐Chlorophenyl)‐5,5‐dimethylcyclohex‐1‐en‐1‐yl］methyl｝piperazin‐1‐yl)‐N‐［4‐｛［(2R)‐4‐(morpholin‐4‐yl)‐1‐(phenylsulfanyl)butan‐2‐yl］amino｝‐3‐(trifluoromethanesulfonyl)benzenesulfonyl］benzamide

登録番号　303―2―B1

JAN(日本名)：シルガビマブ(遺伝子組換え)

JAN(英名)：Cilgavimab (Genetical Recombination)

アミノ酸配列及びジスルフィド結合

L鎖

H鎖

H鎖N311：糖鎖結合；H鎖K461：部分的プロセシング

L鎖C219―H鎖C234，H鎖C240―H鎖C240，H鎖C243―H鎖C243：ジスルフィド結合

主な糖鎖の推定構造

C₆₆₂₆H₁₀₂₁₈N₁₇₅₀O₂₀₇₈S₄₄(タンパク質部分，4本鎖)

H鎖　C₂₂₅₄H₃₄₇₄N₅₉₄O₆₉₄S₁₅

L鎖　C₁₀₅₉H₁₆₃₉N₂₈₁O₃₄₅S₇

シルガビマブは，遺伝子組換え抗SARS―CoV―2スパイクタンパク質モノクローナル抗体であり，ヒトIgG1に由来する．H鎖の248，249，266，268，270及び345番目のアミノ酸残基は，それぞれPhe，Glu，Tyr，Thr，Glu及びSerに置換されている．シルガビマブは，チャイニーズハムスター卵巣細胞により産生される．シルガビマブは，461個のアミノ酸残基からなるH鎖(γ1鎖)2本及び219個のアミノ酸残基からなるL鎖(κ鎖)2本で構成される糖タンパク質(分子量：約152,000)である．

Cilgavimab is a recombinant anti‐SARS‐CoV‐2 spike protein monoclonal antibody derived from human IgG1. In the H‐chain, amino acid residues at positions 248, 249, 266, 268, 270 and 345 are substituted by Phe, Glu, Tyr, Thr, Glu and Ser, respectively. Cilgavimab is produced in Chinese hamster ovary cells. Cilgavimab is a glycoprotein (molecularweight：ca. 152,000) composed of 2 H‐chains (γ1‐chains) consisting of 461 amino acid residues each and 2 L‐chains (κ‐chains) consisting of 219 amino acid residues each.

登録番号　303―2―B2

JAN(日本名)：チキサゲビマブ(遺伝子組換え)

JAN(英名)：Tixagevimab(Genetical Recombination)

アミノ酸配列及びジスルフィド結合

L鎖

H鎖

H鎖Q1：部分的ピログルタミン酸；H鎖N303：糖鎖結合；H鎖K453：部分的プロセシング

L鎖C216―H鎖C226，H鎖C232―H鎖C232，H鎖C235―H鎖C235：ジスルフィド結合

主な糖鎖の推定構造

C₆₄₈₈H₁₀₀₃₄N₁₇₄₆O₂₀₃₈S₅₀(タンパク質部分，4本鎖)

H鎖　C₂₂₀₉H₃₄₁₇N₅₈₉O₆₈₄S₂₀

L鎖　C₁₀₃₅H₁₆₀₄N₂₈₄O₃₃₅S₅

チキサゲビマブは，遺伝子組換え抗SARS―CoV―2スパイクタンパク質モノクローナル抗体であり，ヒトIgG1に由来する．H鎖の240，241，258，260，262及び337番目のアミノ酸残基は，それぞれPhe，Glu，Tyr，Thr，Glu及びSerに置換されている．チキサゲビマブは，チャイニーズハムスター卵巣細胞により産生される．チキサゲビマブは，461個のアミノ酸残基からなるH鎖(γ1鎖)2本及び216個のアミノ酸残基からなるL鎖(κ鎖)2本で構成される糖タンパク質(分子量：約149,000)である．

Tixagevimab is a recombinant anti‐SARS‐CoV‐2 spike protein monoclonal antibody derived from human IgG1. In the H‐chain, amino acid residues at positions 240, 241, 258, 260, 262 and 337 are substituted by Phe, Glu, Tyr, Thr, Gluand Ser, respectively. Tixagevimab is produced in Chinese hamster ovary cells. Tixagevimab is a glycoprotein (molecular weight：ca. 149,000) composed of 2 H‐chains (γ1‐chains) consisting of 461 amino acid residues each and 2 L‐chains (κ‐chains) consisting of 216 amino acid residues each.

登録番号　303―2―B3

JAN(日本名)：ペグバリアーゼ(遺伝子組換え)

JAN(英名)：Pegvaliase(Genetical Recombination)

アミノ酸配列

K10，K32，K115，K145，K195，K301，K335，K413，K493，K494，K522：主なPEG結合部位

A167―S168―G169：メチリデンイミダゾロン化部位

ポリエチレングリコールの結合様式

メチリデンイミダゾロン部の構造

C₁₀₉₀₄H₁₇₂₈₄N₃₀₅₂O₃₃₁₂S₈₀(タンパク質部分，4量体)

単量体　C₂₇₂₆H₄₃₂₁N₇₆₃O₈₂₈S₂₀

ペグバリアーゼは，遺伝子組換えAnabaena variabilisフェニルアラニンアンモニアリアーゼ(EC 4．3．1．24)類縁体であり，503及び565番目のアミノ酸残基はそれぞれSerに置換され，167～169番目のAla―Ser―Glyからメチリデンイミダゾロンが形成され，サブユニット当たり平均9個のメトキシポリエチレングリコール鎖(分子量：約20,000)がカルボニル基を介して結合している(主なPEG結合部位：Lys残基)．ペグバリアーゼは，567個のアミノ酸残基からなるサブユニット4個から構成されるPEG化タンパク質(分子量：約917,000)である．

Pegvaliase is a recombinant Anabaena variabilis phenylalanine ammonia‐lyase (EC 4.3.1.24) analogue, whose aminoacid residues at positions 503 and 565 are substituted by Ser, respectively, and in which methylidene imidazolone is formed from Ala‐Ser‐Gly at positions 167‐169, in addition, to which an average of approximately 9 methoxy polyethylene glycol polymers (molecular weight：ca. 20,000) per subunit are bound via carbonyl groups (major pegylation sites：Lys residues). Pegvaliase is a pegylated protein (molecular weight：ca. 917,000) composed of 4 subunits consisting of 567 amino acid residues each.

※　JAN以外の情報は、参考として掲載しました。