(公印省略)

(参照)

「日本医薬品一般的名称データベース」https://jpdb.nihs.go.jp/jan/Default.aspx

(別添の情報のうち、JAN以外の最新の情報は、当該データベースの情報で対応することとしています。)

(別表2)INNに収載された品目の我が国における医薬品一般的名称

(平成18年3月31日薬食審査発第0331001号厚生労働省医薬食品局審査管理課長通知に示す別表2)

登録番号　30―2―B6

JAN(日本名)：シモクトコグ　アルファ(遺伝子組換え)

JAN(英名)：Simoctocog Alfa(Genetical Recombination)

アミノ酸配列及びジスルフィド結合

H鎖

L鎖

H鎖N41，H鎖N239，L鎖N162，L鎖N470：糖鎖結合；

L鎖T5，L鎖T6，L鎖S9：糖鎖結合可能部位；

H鎖Y346，H鎖Y718，H鎖Y719，H鎖Y723，L鎖Y16，L鎖Y32：硫酸化

主な糖鎖の推定構造：

N結合型糖鎖

H鎖

N41

N239

L鎖

N162

N470

O結合型糖鎖

C₇₄₅₉H₁₁₃₄₀N₁₉₉₂O₂₁₇₁S₆₂(タンパク質部分，2本鎖)

H鎖　C₃₉₀₆H₅₉₄₀N₁₀₃₆O₁₁₄₅S₂₉

L鎖　C₃₅₅₃H₅₄₀₀N₉₅₆O₁₀₂₆S₃₃

シモクトコグ　アルファは，遺伝子組換えヒト血液凝固第Ⅷ因子類縁体であり，ヒト血液凝固第Ⅷ因子の1～756番目及び1,649～2,332番目のアミノ酸残基に相当する．シモクトコグ　アルファは，ヒト胎児由来腎細胞により産生される．シモクトコグ　アルファは，756個のアミノ酸残基からなるH鎖及び684個のアミノ酸残基からなるL鎖で構成される糖タンパク質(分子量：約170,000)である．

Simoctocog Alfa is a recombinant human blood coagulation factor Ⅷ analog corresponding to amino acid residues 1‐756 and 1,649‐2,332 of human blood coagulation factor Ⅷ． Simoctocog Alfa is produced in human embryonic kidney cells. Simoctocog Alfa is a glycoprotein(molecular weight: ca. 170,000)composed of an H‐chain consisting of 756 amino acid residues and an L‐chain consisting of 684 amino acid residues.

登録番号　301―5―B14

JAN(日本名)：クロバリマブ(遺伝子組換え)

JAN(英名)：Crovalimab(Genetical Recombination)

アミノ酸配列及びジスルフィド結合

L鎖

H鎖

H鎖Q1：部分的ピログルタミン酸；H鎖N303：糖鎖結合

L鎖C217―H鎖C226，H鎖C232―H鎖C232，H鎖C235―H鎖C235：ジスルフィド結合

主な糖鎖の推定構造

C₆₄₃₀H₉₉₇₄N₁₇₂₆O₂₀₂₆S₄₆(タンパク質部分，4本鎖)

H鎖　C₂₁₉₉H₃₄₀₄N₅₈₈O₆₇₂S₁₇

L鎖　C₁₀₁₆H₁₅₈₇N₂₇₅O₃₄₁S₆

クロバリマブは，遺伝子組換え抗ヒト補体C5モノクローナル抗体であり，その相補性決定部はウサギ抗体に由来し，その他はヒトIgG1に由来する．H鎖の241，242，245，333，336，337，434，440，444及び446番目のアミノ酸残基はそれぞれArg，Arg，Lys，Gly，Ser，Ser，Leu，Ala，Arg及びGluに置換されており，C末端のGlyとLysは除去されている．クロバリマブは，チャイニーズハムスター卵巣細胞により産生される．クロバリマブは，451個のアミノ酸残基からなるH鎖(γ1鎖)2本及び217個のアミノ酸残基からなるL鎖(κ鎖)2本で構成される糖タンパク質(分子量：約148,000)である．

Crovalimab is a recombinant anti‐human complement C5 monoclonal antibody, the complementarity‐determining regions of which are derived from rabbit antibody and other regions are derived from human IgG1. In the H‐chain, the amino acid residues at positions 241, 242, 245, 333, 336, 337, 434, 440, 444 and 446 are substituted by Arg, Arg, Lys, Gly, Ser, Ser, Leu, Ala, Arg and Glu, respectively, and Gly and Lys at the C‐terminus are deleted. Crovalimab is produced in Chinese hamster ovary cells. Crovalimab is a glycoprotein(molecular weight： ca. 148,000)composed of 2 H‐chains(γ1‐chains)consisting of 451 amino acid residues each and 2 L‐chains(κ‐chains)consisting of 217 amino acid residues each.

登録番号　301―5―B15

JAN(日本名)：オチリマブ(遺伝子組換え)

JAN(英名)：Otilimab(Genetical Recombination)

アミノ酸配列及びジスルフィド結合

L鎖

H鎖

H鎖Q1：部分的ピログルタミン酸；H鎖N297：糖鎖結合；H鎖K447：部分的プロセシング

L鎖C209―H鎖C220，H鎖C226―H鎖C226，H鎖C229―H鎖C229：ジスルフィド結合

主な糖鎖の推定構造

C₆₃₂₂H₉₇₆₈N₁₆₈₄O₁₉₆₆S₄₄(タンパク質部分，4本鎖)

H鎖　C₂₁₇₆H₃₃₅₉N₅₈₁O₆₆₄S₁₆

L鎖　C₉₈₅H₁₅₂₉N₂₆₁O₃₁₉S₆

オチリマブは，遺伝子組換え抗ヒト顆粒球マクロファージコロニー刺激因子(GM―CSF)モノクローナル抗体で，ヒトIgG1に由来する．オチリマブは，ヒト胚性網膜芽細胞により産生される．オチリマブは，447個のアミノ酸残基からなるH鎖(γ1鎖)2本及び210個のアミノ酸残基からなるL鎖(λ鎖)2本で構成される糖タンパク質(分子量：約145,000)である．

Otilimab is a recombinant anti‐human granulocyte‐macrophage colony‐stimulating factor(GM‐CSF)monoclonal antibody derived from human IgG1. Otilimab is produced in human embryonic retinoblast cells. Otilimab is a glycoprotein(molecular weight： ca. 145,000)composed of 2 H‐chains(γ1‐chains)consisting of 447 amino acid residues each and 2 L‐chains(λ‐chains)consisting of 210 amino acid residues each.

登録番号　301―6―B2

JAN(日本名)：ビントラフスプ　アルファ(遺伝子組換え)

JAN(英名)：Bintrafusp Alfa(Genetical Recombination)

アミノ酸配列及びジスルフィド結合

A鎖

B鎖

A鎖Q1，B鎖E1：部分的ピログルタミン酸；B鎖N300，B鎖N518，B鎖N542：糖鎖結合

A鎖C215―B鎖C223，B鎖C229―B鎖C229，B鎖C232―B鎖C232：ジスルフィド結合

主な糖鎖の推定構造

N300

N518

N542

模式図

C₇₇₈₀H₁₂₀₅₆N₂₀₉₂O₂₄₉₀S₇₈(タンパク質部分，4本鎖)

A鎖　C₉₉₃H₁₅₄₃N₂₆₉O₃₃₅S₆

B鎖　C₂₈₉₇H₄₄₈₉N₇₇₇O₉₁₀S₃₃

ビントラフスプ　アルファは，ヒト抗ヒトPD―L1モノクローナル抗体及びヒトTGF―βⅡ型受容体の細胞外ドメインからなる遺伝子組換え融合糖タンパク質(分子量：約177,000)である．ビントラフスプ　アルファは，チャイニーズハムスター卵巣細胞により産生される．ビントラフスプ　アルファは，216個のアミノ酸残基からなるA鎖2本及び607個のアミノ酸残基からなるB鎖2本からなる．そのA鎖は抗ヒトPD―L1抗体のL鎖(λ鎖)からなり，またそのB鎖の1～449番目，450～471番目及び472～607番目は，それぞれ抗ヒトPD―L1抗体のH鎖(γ1鎖)，リンカー及びヒトTGF―βⅡ型受容体の細胞外ドメインからなる．

Bintrafusp Alfa is a recombinant fusion glycoprotein(molecular weight： ca. 177,000)composed of human anti‐human PD‐L1 monoclonal antibody and extracellular domain of the human TGF‐β type Ⅱ receptor. Bintrafusp Alfa is produced in Chinese hamster ovary cells. Bintrafusp Alfa is composed of 2 A‐chains consisting of 216 amino acid residues each and 2 B‐chains consisting of 607 amino acid residues each. The A‐chain is the L‐chain(λ‐chain)of the anti‐human PD‐L1 antibody, and the amino acid residues at positions 1‐449, 450‐471, and 472‐607 in the B‐chains are composed of the H‐chain(γ1‐chain)of the anti‐human PD‐L1 antibody, a linker, and extracellular domain of the human TGF‐β type Ⅱ receptor, respectively.

登録番号　301―6―B4

JAN(日本名)：セミプリマブ(遺伝子組換え)

JAN(英名)：Cemiplimab(Genetical Recombination)

アミノ酸配列及びジスルフィド結合

L鎖

H鎖

H鎖E1：部分的ピログルタミン酸；H鎖N294：糖鎖結合；H鎖K444：部分的プロセシング

L鎖C214―H鎖C131，H鎖C223―H鎖C223，H鎖C226―H鎖C226：ジスルフィド結合

主な糖鎖の推定構造

C₆₃₉₂H₉₈₃₂N₁₆₉₂O₂₀₀₂S₄₄(タンパク質部分，4本鎖)

H鎖　C₂₁₇₃H₃₃₄₁N₅₇₁O₆₆₈S₁₆

L鎖　C₁₀₂₃H₁₅₇₉N₂₇₅O₃₃₃S₆

セミプリマブは，遺伝子組換え抗ヒトPD―1モノクローナル抗体で，ヒトIgG4に由来し，H鎖の225番目のアミノ酸残基がProに置換されている．セミプリマブは，チャイニーズハムスター卵巣細胞により産生される．セミプリマブは，444個のアミノ酸残基からなるH鎖(γ4鎖)2本及び214個のアミノ酸残基からなるL鎖(κ鎖)2本で構成される糖タンパク質(分子量：約147,000)である．

Cemiplimab is a recombinant anti‐human PD‐1 monoclonal antibody derived from human IgG4, whose amino acid residue at position 225 is substituted by Pro in the H‐chain. Cemiplimab is produced in Chinese hamster ovary cells. Cemiplimab is a glycoprotein(molecular weight： ca. 147,000)composed of 2 H‐chains(γ4‐chains)consisting of 444 amino acid residues each and 2 L‐chains(κ‐chains)consisting of 214 amino acid residues each.

登録番号　301―6―B6

JAN(日本名)：ニルセビマブ(遺伝子組換え)

JAN(英名)：Nirsevimab(Genetical Recombination)

アミノ酸配列及びジスルフィド結合

L鎖

H鎖

H鎖Q1：部分的ピログルタミン酸；H鎖N306：糖鎖結合；H鎖K456：部分的プロセシング

L鎖C214―H鎖C229，H鎖C235―H鎖C235，H鎖C238―H鎖C238：ジスルフィド結合

主な糖鎖の推定構造

C₆₄₉₄H₁₀₀₆₀N₁₇₀₈O₂₀₅₀S₄₆(タンパク質部分，4本鎖)

H鎖　C₂₂₂₃H₃₄₃₈N₅₈₂O₆₈₈S₁₇

L鎖　C₁₀₂₄H₁₅₉₆N₂₇₂O₃₃₇S₆

ニルセビマブは，遺伝子組換え抗ヒトrespiratory syncytialウイルス(RSV)Fタンパク質モノクローナル抗体であり，ヒトIgG1に由来する．H鎖の261,263及び265番目のアミノ酸残基は，それぞれTyr,Thr及びGluに置換されている．ニルセビマブは，チャイニーズハムスター卵巣細胞により産生される．ニルセビマブは，456個のアミノ酸残基からなるH鎖(γ1鎖)2本及び214個のアミノ酸残基からなるL鎖(κ鎖)2本で構成される糖タンパク質(分子量：約149,000)である．

Nirsevimab is a recombinant anti‐human respiratory syncytial virus(RSV)F protein monoclonal antibody derived from human IgG1. In the H‐chain, amino acid residues at positions 261, 263 and 265 are substituted by Tyr, Thr and Glu, respectively. Nirsevimab is produced in Chinese hamster ovary cells. Nirsevimab is a glycoprotein(molecular weight： ca. 149,000)composed of 2 H‐chains(γ1‐chains)consisting of 456 amino acid residues each and 2 L‐chains(κ‐chains)consisting of 214 amino acid residues each.

登録番号　301―6―B7

JAN(日本名)：アミバンタマブ(遺伝子組換え)

JAN(英名)：Amivantamab(Genetical Recombination)

アミノ酸配列及びジスルフィド結合

抗EGFR―H鎖

抗MET―H鎖

抗EGFR―L鎖

抗MET―L鎖

抗EGFR―H鎖Q1，抗MET―H鎖Q1：部分的ピログルタミン酸；

抗EGFR―H鎖N305，抗MET―H鎖N299：糖鎖結合；

抗EGFR―H鎖K455，抗MET―H鎖K449：部分的プロセシング；

抗EGFR―H鎖C228―抗EGFR―L鎖C214，抗MET―H鎖C222―抗MET―L鎖C214，

抗EGFR―H鎖C234―抗MET―H鎖C228，抗EGFR―H鎖C237―抗MET―H鎖C231：ジスルフィド結合

主な糖鎖の推定構造

C₆₄₇₂H₁₀₀₁₄N₁₇₃₀O₂₀₂₃S₄₆(タンパク質部分，4本鎖)

抗EGFR―H鎖　C₂₂₂₉H₃₄₅₀N₅₉₆O₆₇₉S₁₈

抗MET―H鎖　C₂₁₉₅H₃₃₈₈N₅₈₆O₆₇₈S₁₇

抗EGFR―L鎖　C₁₀₂₄H₁₅₉₃N₂₇₁O₃₃₇S₅

抗MET―L鎖　C₁₀₂₄H₁₅₉₁N₂₇₇O₃₂₉S₆

アミバンタマブは，ヒト上皮成長因子受容体(EGFR)及びヒト肝細胞増殖因子受容体(MET)に対する遺伝子組換えヒトIgG1二重特異性モノクローナル抗体であり，抗EGFR―H鎖の413番目，及び，抗MET―H鎖の411番目のアミノ酸残基は，それぞれLeu及びArgに置換されている．アミバンタマブは，フコシル化糖鎖含量の低い抗体を産生するチャイニーズハムスター卵巣細胞により産生される．アミバンタマブは，455個のアミノ酸残基からなる抗EGFR―H鎖(γ1鎖)1本，449個のアミノ酸残基からなる抗MET―H鎖(γ1鎖)1本，214個のアミノ酸残基からなる抗EGFR―L鎖(κ鎖)1本及び214個のアミノ酸残基からなる抗MET―L鎖(κ鎖)1本で構成される糖タンパク質(分子量：約148,000)である．

Amivantamab is a recombinant bispecific human IgG1 monoclonal antibody against human epidermal growth factor receptor(EGFR)and human hepatocyte growth factor receptor(MET)whose amino acid residues at positions 413 in the anti‐EGFR‐H‐chain and 411 in the anti‐MET‐H‐chain are substituted by Leu and Arg, respectively. Amivantamab is produced in Chinese hamster ovary cells that express antibody with low‐fucosylated glycans. Amivantamab is a glycoprotein(molecular weight： ca. 148,000)composed of an anti‐EGFR‐H‐chain(γ1‐chain)consisting of 455 amino acid residues, an anti‐MET‐H‐chain(γ1‐chain)consisting of 449 amino acid residues, an anti‐EGFR‐L‐chain(κ‐ chain)consisting of 214 amino acid residues and an anti‐MET‐L‐chain(κ‐chain)consisting of 214 amino acid residues each.

※　JAN以外の情報は、参考として掲載しました。