(公印省略)

(参照)

日本医薬品一般名称データベース：URL　http://jpdb.nihs.go.jp/jan/Default.aspx

(別添の情報のうち、JAN以外の最新の情報は、当該データベースの情報で対応することとしています。)

(別表2)INNに収載された品目の我が国における医薬品一般的名称

(平成18年3月31日薬食審査発第0331001号厚生労働省医薬食品局審査管理課長通知に示す別表2)

登録番号　29―4―B6

JAN(日本名)：エレヌマブ(遺伝子組換え)

JAN(英名)：Erenumab(Genetical Recombination)

アミノ酸配列及びジスルフィド結合

L鎖

H鎖

L鎖Q1，H鎖Q1：部分的ピログルタミン酸；H鎖N306：糖鎖結合；H鎖K456：部分的プロセシング

L鎖C215―H鎖C144，H鎖C232―H鎖C232，H鎖C233―H鎖C233，

H鎖C236―H鎖C236，H鎖C239―H鎖C239：鎖間ジスルフィド結合

または

L鎖C215―H鎖C144，L鎖C215―H鎖C232，H鎖C144―H鎖C232，H鎖C233―H鎖C233，

H鎖C236―H鎖C236，H鎖C239―H鎖C239：鎖間ジスルフィド結合

主な糖鎖の推定構造

C₆₄₈₄H₁₀₀₀₀N₁₇₃₆O₂₀₂₀S₅₀(タンパク質部分，4本鎖)

H鎖　C₂₂₄₀H₃₄₄₀N₅₉₈O₆₈₂S₂₀

L鎖　C₁₀₀₂H₁₅₆₆N₂₇₀O₃₂₈S₅

エレヌマブは，ヒトカルシトニン遺伝子関連ペプチド(CGRP)1型受容体に対する遺伝子組換えヒトIgG2モノクローナル抗体である．エレヌマブは，チャイニーズハムスター卵巣細胞により産生される．エレヌマブは，456個のアミノ酸残基からなるH鎖(γ2鎖)2本及び216個のアミノ酸残基からなるL鎖(λ鎖)2本で構成される糖タンパク質(分子量：約149,000)である．

Erenumab is a recombinant human IgG2 monoclonal antibody against human calcitonin gene-related peptide (CGRP) type 1 receptor. Erenumab is produced in Chinese hamster ovary cells. Erenumab is a glycoprotein (molecular weight：ca. 149,000) composed of 2H-chains (γ2-chains) consisting of 456 amino acid residues each and 2L-chains (λ-chains) consisting of 216 amino acid residues each.

登録番号　29―4―B13

JAN(日本名)：クレネズマブ(遺伝子組換え)

JAN(英名)：Crenezumab(Genetical Recombination)

アミノ酸配列及びジスルフィド結合

L鎖

H鎖

H鎖E1：部分的ピログルタミン酸；H鎖L437：部分的アミド化；H鎖N289：糖鎖結合

L鎖C219―H鎖C126，H鎖C218―H鎖C218，H鎖C221―H鎖C221：ジスルフィド結合

主な糖鎖の推定構造：

C₆₃₄₈H₉₇₉₆N₁₆₈₈O₂₀₁₀S₄₄(タンパク質部分，4本鎖)

H鎖　C₂₁₁₂H₃₂₆₀N₅₆₀O₆₆₄S₁₆

L鎖　C₁₀₆₂H₁₆₄₂N₂₈₄O₃₄₁S₆

クレネズマブは，遺伝子組換えヒト化モノクローナル抗体であり，マウス抗ヒトアミロイドベータペプチド抗体の相補性決定部，ヒトフレームワーク部及びヒトIgG4定常部からなり，H鎖の220番目のアミノ酸残基はProに置換され，C末端のLysは除去されている．クレネズマブは，チャイニーズハムスター卵巣細胞により産生される．クレネズマブは，438個のアミノ酸残基からなるH鎖(γ4鎖)2本及び219個のアミノ酸残基からなるL鎖(κ鎖)2本で構成される糖タンパク質(分子量：約146,000)である．

Crenezumab is a recombinant humanized monoclonal antibody composed of complementarity-determining regions derived from mouse anti-human amyloid beta peptide antibody, human framework regions and human IgG4 constant regions, whose amino acid residue at position 220 is substituted by Pro, and C-terminal Lys is deleted in the H-chain. Crenezumab is produced in Chinese hamster ovary cells. Crenezumab is a glycoprotein (molecular weight：ca. 146,000) composed of 2 H-chains (γ4-chains) consisting of 438 amino acid residues each and 2 L-chains (κ-chains) consisting of 219 amino acid residues each.

登録番号　29―4―B14

JAN(日本名)：ネモリズマブ(遺伝子組換え)

JAN(英名)：Nemolizumab(Genetical Recombination)

アミノ酸配列及びジスルフィド結合

L鎖

H鎖

H鎖Q1：部分的ピログルタミン酸；H鎖N297：糖鎖結合

L鎖C214―H鎖C224，H鎖C227―H鎖C227，H鎖C230―H鎖C230：ジスルフィド結合

主な糖鎖の推定構造：

C₆₃₈₄H₉₈₁₄N₁₆₇₈O₂₀₃₄S₄₈(タンパク質部分，4本鎖)

H鎖　C₂₁₆₃H₃₃₂₈N₅₆₆O₆₇₉S₁₈

L鎖　C₁₀₂₉H₁₅₈₃N₂₇₃O₃₃₈S₆

ネモリズマブは，遺伝子組換えヒト化モノクローナル抗体であり，マウス抗ヒトインターロイキン―31受容体モノクローナル抗体の相補性決定部，ヒトフレームワーク部及びヒトIgG2の定常部からなる．H鎖の135，137，141，142，223，268，355と419番目のアミノ酸残基はそれぞれSer，Lys，Gly，Gly，Ser，Gln，GlnとGluに置換されており，C末端のGlyとLysは除去されている．ネモリズマブは，チャイニーズハムスター卵巣細胞により産生される．ネモリズマブは，445個のアミノ酸残基からなるH鎖(γ2鎖)2本及び214個のアミノ酸残基からなるL鎖(κ鎖)2本で構成される糖タンパク質(分子量：約147,000)である．

Nemolizumab is a recombinant humanized monoclonal antibody composed of complementarity-determining regions derived from mouse anti-human interleukin-31 receptor antibody, human framework regions and human IgG2 constant regions. In the H-chain, amino acid residues at position 135, 137, 141, 142, 223, 268, 355 and 419 are substituted by Ser, Lys, Gly, Gly, Ser, Gln, Gln and Glu, respectively, and Gly and Lys at the C-terminus are deleted. Nemolizumab is produced in Chinese hamster ovary cells. Nemolizumab is a glycoprotein (molecular weight：ca. 147,000) composed of 2 H-chains (γ2-chains) consisting of 445 amino acid residues each and 2 L-chains (κ-chains) consisting of 214 amino acid residues each.

登録番号　29―5―B4

JAN(日本名)：フェブキソスタット水和物

JAN(英名)：Febuxostat Hydrate

C₁₆H₁₆N₂O₃S・¹／₂H₂O

2―［3―シアノ―4―(2―メチルプロポキシ)フェニル］―4―メチルチアゾール―5―カルボン酸　ヘミ水和物

2-［3-Cyano-4-(2-methylpropoxy)phenyl］-4-methylthiazole-5-carboxylic acid hemihydrate

登録番号　29―5―B5

JAN(日本名)：アニフロルマブ(遺伝子組換え)

JAN(英名)：Anifrolumab(Genetical Recombination)

アミノ酸配列及びジスルフィド結合

L鎖

H鎖

H鎖E1：部分的ピログルタミン酸；H鎖N297：糖鎖結合；H鎖K447：部分的プロセシング

L鎖C215―H鎖C220，H鎖C226―H鎖C226，H鎖C229―H鎖C229：ジスルフィド結合

主な糖鎖の推定構造

C₆₄₄₄H₉₉₆₄N₁₇₁₂O₂₀₁₈S₄₄(タンパク質部分，4本鎖)

H鎖　C₂₁₉₄H₃₃₉₂N₅₇₆O₆₇₃S₁₇

L鎖　C₁₀₂₈H₁₆₀₆N₂₈₀O₃₃₆S₅

アニフロルマブは，I型インターフェロン受容体1(インターフェロン　アルファ，ベータ及びオメガ受容体1)に対する遺伝子組換えヒトIgG1モノクローナル抗体であり，H鎖234，235と331番目のアミノ酸残基はそれぞれPhe，GluとSerに置換されている．アニフロルマブは，マウスミエローマ(NS0)細胞により産生される．アニフロルマブは，447個のアミノ酸残基からなるH鎖(γ1鎖)2本及び215個のアミノ酸残基からなるL鎖(κ鎖)2本で構成される糖タンパク質(分子量：約148,000)である．

Anifrolumab is a recombinant human IgG1 monoclonal antibody against type I interferon receptor 1 (interferon alpha, beta and omega receptor 1) , whose amino acid residues at position 234, 235 and 331 are substituted by Phe, Glu and Ser, respectively, in the H-chain. Anifrolumab is produced in mouse myeloma (NS0) cells. Anifrolumab is a glycoprotein (molecular weight：ca. 148,000) composed of 2 H-chains (γ1-chains) consisting of 447 amino acid residues each and 2 L-chains (κ-chains) consisting of 215 amino acid residues each.

登録番号　29―5―B8

JAN(日本名)：ブロルシズマブ(遺伝子組換え)

JAN(英名)：Brolucizumab(Genetical Recombination)

アミノ酸配列及びジスルフィド結合

C₁₁₆₄H₁₇₆₈N₃₁₀O₃₇₂S₈

ブロルシズマブは，遺伝子組換え一本鎖抗体(scFv)であり，2―111番目はヒト化抗ヒト血管内皮増殖因子(VEGF)モノクローナル抗体のL鎖の可変領域，133―252番目はヒト化抗ヒトVEGFモノクローナル抗体のH鎖の可変領域からなる．ブロルシズマブは，252個のアミノ酸残基からなるタンパク質である．

Brolucizumab is a recombinant single-chain antibody (scFv) composed of variable regions of an L-chain derived from humanized anti-human vascular endothelial growth factor (VEGF) monoclonal antibody at positions 2-111, and an H-chain derived from humanized anti-human VEGF monoclonal antibody at positions 133-252. Brolucizumab is a protein consisting of 252 amino acid residues.

※　JAN以外の情報は、参考として掲載しました。